Wymaganie III.3.3
przedstawia sposoby regulacji aktywności enzymów (aktywacja, inhibicja)
1 moduł do tego wymagania
- Regulacja aktywności enzymówaktywacja i inhibicjawkrótce
Rozróżnisz inhibicję kompetycyjną, allosteryczną i nieodwracalną, wskażesz, gdzie wiąże się każdy inhibitor, i powiesz, którą z nich znosi nadmiar substratu.
Na scenie: Enzym, Centrum aktywne, Centrum allosteryczne, Substrat, Produkt, Inhibitor kompetycyjny, Inhibitor allosteryczny, Inhibitor nieodwracalny, Enzym zablokowany na stałe.
8 zadań maturalnych do sprawdzenia się.
Dalej w części „Enzymy”
- III.3.1przedstawia charakterystyczne cechy budowy enzymu
- III.3.2wyjaśnia, na czym polega swoistość substratowa enzymu oraz opisuje katalizę enzymatyczną
- III.3.4wyjaśnia mechanizm sprzężenia zwrotnego ujemnego jako sposobu regulacji przebiegu szlaków metabolicznych
- III.3.5wyjaśnia wpływ czynników fizykochemicznych (temperatury, pH, stężenia substratu) na przebieg katalizy enzymatycznej; planuje i przeprowadza doświadczenie badające wpływ różnych czynników na aktywność enzymów (katalaza, proteinaza)