Wymaganie I.2.2

przedstawia budowę białek (uwzględniając wiązania peptydowe); rozróżnia białka proste i złożone; opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową białek; przedstawia wpływ czynników fizycznych i chemicznych na białko (koagulacja, denaturacja); określa biologiczne znaczenie białek; przeprowadza obserwacje wpływu wybranych czynników na białko

Dział
I · Chemizm życia
Podrozdział
Składniki organiczne

2 moduły do tego wymagania

  • Aminokwasy: jeden szkielet, dwadzieścia resztmonomer białka

    Rozpoznasz szkielet aminokwasu, wyjaśnisz różnicę między formą L i D oraz pokażesz, jak z dwóch reszt powstaje wiązanie peptydowe.

    Na scenie: Węgiel α, Grupa aminowa (–NH₂), Grupa karboksylowa (–COOH), Reszta R, Jon obojnaczy, Węgiel β, Węgiel γ, Izomeria L i D, Glicyna, Prolina, Reszta hydrofobowa, Reszta polarna, Reszta kwasowa, Reszta zasadowa i 22 innych.

    8 zadań maturalnych do sprawdzenia się.

  • Białka: od sekwencji do kształtufunkcja siedzi w kształcie

    Prześledzisz drogę od sekwencji aminokwasów do przestrzennej bryły i wyjaśnisz, czym denaturacja różni się od koagulacji, choć obie niszczą funkcję białka.

    Na scenie: Węgiel α, Reszta unikająca wody, Reszta lubiąca wodę, Odłączona woda, Kolejny aminokwas, Łańcuch polipeptydowy, Wiązanie peptydowe, Wolna grupa aminowa (koniec N), Wolna grupa karboksylowa (koniec C), Helisa α, Harmonijka β, Wiązania wodorowe szkieletu, Mostek dwusiarczkowy, Podjednostka.

    9 zadań maturalnych do sprawdzenia się.

Dalej w części „Składniki organiczne”

Wszystkie wymagania z działu