Aminokwasy: jeden szkielet, dwadzieścia reszt

Aminokwas to związek organiczny zawierający co najmniej jedną grupę aminową i jedną grupę karboksylową. Obecność obu grup naraz nadaje mu charakter amfoteryczny: grupa karboksylowa oddaje proton jak kwas, a grupa aminowa go przyjmuje jak zasada.

W roztworze wodnym o odczynie zbliżonym do obojętnego obie grupy są zjonizowane jednocześnie. Proton przechodzi z grupy karboksylowej na aminową tej samej cząsteczki i powstaje jon obojnaczy: –COO⁻ i –NH₃⁺, przy zerowym ładunku wypadkowym. pH, przy którym ładunek wypadkowy wynosi zero, nazywamy punktem izoelektrycznym. Aminokwas ani białko nie wędruje wtedy w polu elektrycznym, i na tym opiera się rozdział białek metodą elektroforezy.

Nazwa aminokwasu mówi, gdzie siedzi grupa aminowa. W aminokwasie α stoi ona przy węglu sąsiadującym z grupą karboksylową, w β przy kolejnym, w γ przy następnym. Aminokwasy inne niż α istnieją i pełnią własne role: β-alanina buduje karnozynę, a kwas γ-aminomasłowy, czyli GABA, hamuje przewodzenie w mózgu. Żaden z nich nie wchodzi jednak do białek. Białka powstają wyłącznie z aminokwasów α i to jedyny zestaw, który koduje DNA.

Dwadzieścia standardowych aminokwasów ma ten sam szkielet: węgiel α, a przy nim grupa aminowa, karboksylowa, atom wodoru i reszta R. Różnią się wyłącznie tą resztą. Węgiel α wiąże cztery różne podstawniki, więc jest centrum chiralności i aminokwas występuje w dwóch odbiciach lustrzanych, L i D. Białka buduje wyłącznie forma L, choć formy D spotyka się w ścianie komórkowej bakterii i w antybiotykach peptydowych. Treonina i izoleucyna mają po dwa centra chiralności, nie po jednym, bo drugie leży w ich reszcie R.

Glicyna wypada z tego podziału. Jej resztą R jest atom wodoru, więc przy węglu α stoją dwa takie same podstawniki. Nie ma tam centrum chiralności, nie ma więc ani glicyny L, ani D.

Drugim wyjątkiem jest prolina. Jej reszta R zawija się z powrotem do azotu grupy aminowej i domyka pierścień, przez co azot wiąże dwa atomy węgla zamiast jednego, a grupa aminowa staje się drugorzędowa. Zwyczajowo nazywa się ją przez to iminokwasem, ale nazwa jest nieścisła: iminą jest związek z wiązaniem podwójnym węgiel-azot, którego prolina nie ma. Systematycznie to kwas pirolidyno-2-karboksylowy. Pierścień usztywnia łańcuch i nie pozwala azotowi oddać wodoru do wiązania wodorowego, więc prolina przerywa helisę α i wymusza zagięcie.

Reszty R dzielimy na cztery grupy i ten podział tłumaczy całą późniejszą budowę białka. Reszty hydrofobowe (alanina, walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, metionina) zbudowane są z węgla i wodoru, więc woda ich nie przyciąga. Reszty polarne bez ładunku (seryna, treonina, asparagina, glutamina, tyrozyna, cysteina) tworzą wiązania wodorowe. Reszty kwasowe (kwas asparaginowy, kwas glutaminowy) niosą przy pH komórki ładunek ujemny, a zasadowe (lizyna, arginina, histydyna) dodatni. Glicyna i prolina traktowane są osobno ze względu na swoją budowę.

Aminokwasy łączą się ze sobą wiązaniem peptydowym, rodzajem wiązania kowalencyjnego, a ściślej amidowego. Powstaje ono zawsze w tej samej kolejności: między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. Reakcja jest kondensacją, odłącza się cząsteczka wody złożona z grupy –OH oddanej przez karboksylową i atomu wodoru oddanego przez aminową.

Wiązanie peptydowe ma charakter częściowo podwójny, przez co jest sztywne i płaskie, a łańcuch nie może się wokół niego obracać. To ograniczenie zawęża liczbę kształtów, jakie polipeptyd może przyjąć, i jest pierwszą przyczyną tego, że białka zwijają się powtarzalnie, a nie przypadkowo.

Dwie połączone reszty tworzą dipeptyd, trzy tripeptyd, a łańcuch liczący od dwóch do dziesięciu reszt nazywa się ogólnie oligopeptydem. Powyżej dziesięciu mówimy o polipeptydzie, a białkiem nazywa się zwyczajowo łańcuch dłuższy niż sto reszt, o masie cząsteczkowej powyżej 10 kDa. Granica jest umowna i różne podręczniki stawiają ją nieco inaczej.

Łańcuch ma dwa różne końce i to nie jest szczegół: na jednym zostaje wolna grupa aminowa (koniec N), na drugim wolna karboksylowa (koniec C). Sekwencję zapisuje się zawsze od końca N do końca C, i w tym samym kierunku rybosom buduje białko podczas translacji.

Pula dwudziestu aminokwasów białkowych jest niemal identyczna u wszystkich organizmów, bo kod genetyczny jest niemal uniwersalny. Istnieje jeszcze selenocysteina, wbudowywana u niektórych organizmów przez przeczytanie kodonu stop w szczególnym kontekście, nazywana dwudziestym pierwszym aminokwasem białkowym. Poza zakres matury to wychodzi, ale tłumaczy, dlaczego liczba dwadzieścia bywa opatrywana zastrzeżeniem.